Hémoglobine
L'hémoglobine est une protéine métallique contenant du fer dont la principale fonction est le transport de l'oxygène à l'intérieur des globules rouges dans le sang des mammifères et dans celui d'autres animaux. C'est un intermédiaire indispensable de la respiration chez les animaux à sang chaud.
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Structure
On trouve au cœur de la molécule un cycle hétérogène, connu sous le nom de porphyrine, qui contient un atome de fer. Cet atome de fer est le site de fixation de l'oxygène. Une porphyrine contenant du fer est appelée hème. Le nom d'hémoglobine provient de la concaténation d'hème et globine qui est le terme générique pour les protéines globulaires. Étant donné qu'une sous-unité de l'hémoglobine est formée par un hème enfermé dans une protéine globulaire le nom est très logique. Il y a de nombreuses protéines contenant un hème, mais l'hémoglobine en est la plus connue.
Hémoglobine humaine
Chez l'homme, l'hémoglobine est un tétramère, constitué de deux sous-unités alpha et deux sous-unités beta liées. Les sous-unités sont structurellement similaires et ont à peu près la même taille. Chaque sous-unité a une masse moléculaire d'environ 16 000 u, pour une masse totale d'environ 64 000 u. Chaque sous-unité de l'hémoglobine contient un hème, de telle manière que la capacité totale de liaison de l'hémoglobine pour l'oxygène est de quatre molécules.
Étapes de réaction:
- Hb + O2 ↔ HbO2
- HbO2 + O2 ↔ Hb(O2)2
- Hb(O2)2 + O2 ↔ Hb(O2)3
- Hb(O2)3 + O2 ↔ Hb(O2)4
Résumé de la réaction:
- Hb + 4O2 → Hb(O2)4
Une structure de la forme déoxy de l'hémoglobine humaine est donné par le PDB 1A3N.
Liaison des ligands
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Dans la forme tétramérique de l'hémoglobine normale, la liaison avec l'oxygène est un procédé coopératif, où l'affinité de liaison de l'hémoglobine pour l'oxygène est affectée par la saturation en oxygène de la molécule. Cela a pour conséquence, que la courbe d'affinité de l'oxygène pour l'hémoglobine a la forme d'une sigmoïde (courbe en forme de S), contrairement à un procédé non coopératif ou elle a une forme hyperbolique.
L'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène décroît en présence de dioxyde de carbone et à pH faible. Le dioxyde de carbone réagit avec l'eau pour former du bicarbonate via la réaction:
- CO2 + H2O ↔ HCO3- + H+
Par cette réaction on voit que le sang possédant un haut taux de dioxyde de carbone a aussi un pH plus faible. L'hémoglobine peut se lier aux protons et au dioxyde de carbone ce qui induit un changement de conformation dans la protéine qui facilite la libération de l'oxygène. Le proton peut se lier à différents endroits le long de la protéine, alors que le dioxyde de carbone se lie sur le groupe alpha-amino en formant un carbamate. De la même manière, lorsque le niveau de dioxyde de carbone dans le sang diminue (par exemple près des poumons), le dioxyde de carbone est relâché, augmentant l'affinité de la protéine pour l'oxygène. Ce contrôle de l'affinité de l'oxygène pour sa liaison avec l'hémoglobine et le relâchement du dioxyde de carbone est connu sous le nom d'effet de Bohr.
La liaison de l'oxygène est aussi affectée par des molécules telles que le 2,3-diphosphoglycérate, qui diminue l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène. Chez les personnes acclimatées aux hautes altitudes, la concentration de 2,3-diphosphoglycérate dans le sang est plus importante, ce qui permet à ces personnes de délivrer des quantités d'oxygène plus importantes aux tissus dans des atmosphères pauvres en oxygène.
Poisons de l'hémoglobine
En revanche, avec le monoxyde de carbone CO, l'hémoglobine forme un composé stable, la carboxyhémoglobine ; en outre, l'affinité de l'hémoglobine pour le monoxyde de carbone est supérieure à celle de l'oxygène, ce qui signifie que le CO concurrence efficacement l'oxygène lors de l'oxydation pulmonaire. Le CO constitue donc un antagoniste de O2, c'est-à-dire un poison du cycle de la respiration ; son inhalation à forte doses entraîne des malaises, céphalées (maux de tête), puis asthénie (faiblesse intense) et enfin la mort par asphyxie. On traite les empoisonnements au CO par immersion prolongée en caisson hyperbare.
Le cyanure CN- est également un inhibiteur de l'oxydation hémoglobinéique, de même que le sulfure d'hydrogène H2S.
Élimination de l'hémoglobine
L'hémoglobine est dégradée dans la rate et le foie en bilirubine (porphyrine sans fer) de couleur verte, puis est excrétée par la vésicule biliaire dans la bile.
La bile se déverse dans l'intestin et la bilirubine est dégradée par des bactéries en biliverdine de couleur brune, qui donne sa couleur aux selles. La bilirubine est également évacuée dans les urines.
Lorsque la bilirubine ne peut pas être excrétée (cas de certains cancers), sa concentration augmente dans le sang. Elle est alors essentiellement éliminée par les urines, ce qui provoque des urines foncées et des selles décolorées, presque blanches.
Molécule analogue
La chlorophylle a une molécule très semblable à celle de l'hémoglobine, l'atome de fer étant remplacé par un atome de magnésium qui lui vaut sa couleur verte.
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